В пособии излагается материал по химии белков: переваривание, пути распада аминокислот, пути обезвреживания аммиака, значение в клинике определения мочевины в сыворотке крови. Рассматриваются пути образования и обезвреживания биогенных аминов (гистамин, серотонин, ГАМК, катехоламины). Очень важные вопросы для клиники – креатин, креатинин, обмен тирозина в разных тканях. Подробно разбирается обмен нуклеопротеинов и хромопротеинов, подагра, порфирии, желтухи. Последняя часть посвящена матричным биосинтезам нуклеиновых кислот и белка. Данное пособие иллюстрировано графиками, таблицами, схемами. Представляет интерес для студентов медицинских ВУЗов по специальностям лечебное дело, стоматология и др. А также для ординаторов, аспирантов и врачей интересующихся биохимией. Данное учебно-методическое пособие подготовлено в соответствии с Федеральным государственным образовательным стандартом третьего поколения.
Часть первая.
БЕЛКИ – высокомолекулярные биополимеры, состоящие из аминокислот, соединённых в определённой последовательности и имеющие структурную организацию.
СТРУКТУРНАЯ
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ (ферменты)
РЕГУЛЯТОРНАЯ (гормоны)
ДЫХАТЕЛЬНАЯ (Hb-гемоглобин)
ТРАНСПОРТНАЯ (альбумины и др.)
ЗАЩИТНАЯ (Jg-иммуноглобулины или антитела)
СОКРАТИТЕЛЬНАЯ (белки мышц)
ОПОРНО-ДВИГАТЕЛЬНАЯ (коллаген) и др. функции
и только в последнюю очередь энергетическая
ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА – расположение в пространстве полипептидной цепи, которая стабилизируется водородными связями между функциональными группами пептидного остова.
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА – пространственная структура, которая поддерживается за счёт связей и взаимодействия между радикалами аминокислотных остатков, расположенных на значительном расстоянии друг от друга.
УКЛАДКА – формирование третичной структуры называют – фолдинг. В клетках происходит отбор из множества стерически возможных одной единственной конформации. Из клеток выделено несколько классов белков – шапероны, или белки теплового шока, функция которых обеспечивать правильную укладку полипептидной цепи в процессе посттрансляционной модификации, а также ренатуацию повреждённых белков и стабилизацию белков с неустойчивой конформацией.
В соответствии с молекулярной массой все шапероны делятся на 6 основных групп. Высокомолекулярные (от 100 до 110 КД)
Ш – 90
Ш – 70
Ш – 60
Ш – 40
низкомолекулярные (от 15 до 30 КД)
ДОМЕН – обособленный участок полипептидной цепи приобретающий пространственную структуру независимую от других участков в процессе формирования третичной структуры и выполняющий определённую биологическую функцию. Так белки крови – альбумины имеют 3 домена, которые выполняют транспортную функцию. По третичной структуре белки делятся на:
НАДВТОРИЧНАЯ (супервторичная) структура белков – устойчивое расположение в пространстве -спиралей и -структур.
ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА – взаиморасположение нескольких полипептидных цепей (протомеров) в пространстве, одну олигомерную структуру. Основные силы, стабилизирующие четвертичную структуру, являются: нековалентные связи между контактными площадками протомеров, которые взаимодействуют друг с другом по принципу комплементарности. Все белки имеют первичную, вторичную и третичную, лишь некоторые – четвертичную структуру, отсюда они выполняют определённые функции.
