Глицин – центральный нейромедиатор тормозного типа, оказывает успокаивающее действие, улучшает метаболические процессы в тканях мозга. Рекомендован как средство, ослабляющее влечение к алкоголю, уменьшающее явление абстиненции у больных хроническим алкоголизмом.
Цистеин участвует в обмене веществ хрусталика глаза и предложен для задержки развития катаракты и просветления хрусталика при начальных формах катаракты.
Таурин способствует улучшению энергетических процессов в организме, в ЦНС играет роль тормозного нейромедиатора, обладает противосудорожной активностью. Одной из характерных особенностей таурина является его способность стимулировать репаративные процессы при дистрофических нарушениях сетчатки глаза, травматических поражениях тканей глаза.
Цитруллин – аминокислота, участвующая в биосинтезе мочевины в орнитиновом цикле. Способствует нормализации обмена веществ и активации неспецифических защитных факторов организма. Применяется для симптоматической терапии функциональной астенин (при переутомлении, усталости, в послеоперационном периоде, у спортсменов и т.п.).
Пептид состоит из двух и более аминокислотных остатков, связанных пептидными связями. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называются олигопептидами. Часто в названии таких молекул указывают количество входящих в состав олигопептида аминокислот: трипептид, пентапептид, октапептид и т.д. Пептиды из более чем 10 аминокислотных остатков называются полипептидами. Полипептиды состоящие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками. Однако эти названия условны, так как в литературе термин «белок» нередко употребляют для обозначения полипептида, содержащего менее 50 аминокислотных остатков.
Имеется несколько классификаций пептидов.
В частности их можно подразделять на следующие классы:
1. Регуляторные пептиды: глутатион, ангиотензин, брадикинин.
2. Пептиды – гормоны: окситоцитонин, вазопрессин, гастрин и др.
3. Нейропептиды, их разделяют на 18 групп. К ним относятся энкефалины, эндорфины, гипоталамические либерины и статины и др.
4. Алкалоиды: эрготамин, пандамин.
5. Пептиды – антибиотики: грамицидины А, В, С; актиномицин Д; полимиксины.
6. Токсины и антитоксины: фаллоидин, аманитин, антаманид, меллитин.
Методы разделения пептидов
1. Хроматография – ее разновидности:
• жидкостная хроматография при высоком давлении на колонках с обращенной фазой;
• гельфильтрация.
2. Электрофорез – его разновидности:
• высоковольтный электрофорез на молекулярных ситах;
• изоэлектрическое фокусирование.
Процесс состоит из следующих этапов:
1. С-концевая аминокислота присоединяется к нерастворимой частичке смолы.
2. Вводится вторая аминокислота с блокированной аминогруппой и в присутствии дегидратирующего агента образуется пептидная связь.
3. Блокирующая группа отщепляется кислотой, образуются газообразные продукты, которые удаляются.
4. Стадии 2 и 3 повторяются со следующими аминокислотами до окончания синтеза пептида.
5. Полипептид отщепляется от частички смолы.
6. На образование каждой пептидной связи необходимо около 3 часов.
Биологические функции белков
1. Структурная.
2. Резервная (трофическая, субстратно-энергетическая).
3. Ферментативная (каталитическая).
4. Гормональная (регуляторная).
5. Рецепторная.
6. Транспортная.
7. Сократительная.
8. Электроосмотическая (Na+, К+-АТФаза).
9. Энерготрансформирующая.
10. Иммунологическая.
11. Гемостатическая.
12. Обезвреживающая.
13. Токсигенная.
Физико-химические свойства белков
1. форма и размеры белковой молекулы;
2. высокая молекулярная масса;
3. высокая вязкость растворов;
4. способность к набуханию;
5. оптическая активность;
6. низкое осмотическое и высокое онкотическое давление;
7. заряд молекулы (изоэлектрическая точка);
8. амфотерность;
9. растворимость;
10. неспособность проникать через полунепроницаемые мембраны;
11. способность к денатурации.
Первичная структура – строго определенная линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепочке.
Стратегические принципы изучения первичной структуры белка претерпевали значительные изменения по мере развития и усовершенствования применяемых методов. Следует отметить три основных этапа в их развитии. Первый этап начинается с классической работы Ф. Сенгера (1953) по установлению аминокислотной последовательности инсулина, второй – с широкого введения в структурный анализ белка автоматического секвенатора (начало 70-х годов 20 века), третий – с разработки скоростных методов анализа нуклеотидной последовательности ДНК (начало 80-х годов 20 века).
Первичная структура белка определяется:
1. Природой входящих в молекулу аминокислот.
