Скелетная мышца состоит из пучков вытянутых в длину клеток – мышечных волокон, обладающих тремя свойствами: возбудимостью, проводимостью и сократимостью. Характерным отличием мышечных волокон от клеток, не обладающих свойством сократимости, является наличие в их структуре саркоплазматического ретикулума. Он представляет собой замкнутую систему внутриклеточных трубочек и цистерн, окружающих каждую миофибриллу. В мембране саркоплазматического ретикулума находятся системы, обеспечивающие освобождение из ретикулума ионов кальция при возбуждении и их возврат из миоплазмы обратно в ретикулум при расслаблении мышцы. В механизме освобождения ионов кальция из ретикулума при возбуждении важную роль играет система поперечных трубочек (Т-система), представляющих собой впячивания поверхностей мембраны мышечного волокна.
К противоположным сторонам поперечной трубочки примыкают боковые цистерны ретикулума. Две терминальные цистерны ретикулума вместе с поперечной трубочкой образуют триаду – анатомическую структуру, в зоне которой нервные импульсы, распространяющиеся по поперечным трубочкам вглубь мышечного волокна, запускают процесс выхода ионов кальция из саркоплазматического ретикулума и, следовательно, весь последующий механизм, приводящий в конечном итоге к развитию сокращения мышцы.
Мышечное волокно покрыто мембранной оболочкой – сарколеммой и имеет желеобразную субстанцию, называемую саркоплазмой. В саркоплазме располагаются миофибриллы, митохондрии и другие клеточные структуры. Мышечные волокна имеют диаметр от 10 до 100 мкм и длину от 5 до 400 мм (в зависимости от длины мышцы). В каждом мышечном волокне содержится до 1000 и более сократительных элементов – миофибрилл толщиной в 1–3 мкм. Каждая миофибрилла состоит из множества параллельно лежащих толстых и тонких нитей – миофиламентов. Толстые нити образованы молекулами белка миозина, а тонкие – молекулами актина. Толстые нити имеют образованные головками молекул миозина особые выступы, называемые поперечными мостиками. Во время сокращения каждая головка миозина, или поперечный мостик, может связывать миозиновую нить с соседней актиновой. Кроме того, в состав тонких нитей входят еще два белка – тропонин и тропомиозин, необходимые для осуществления процессов сокращения и расслабления мышцы.
Для миофибрилл характерно упорядоченное по всей длине расположение миофиламентов в виде темных дисков, содержащих толстые и тонкие нити, и светлых дисков, включающих лишь тонкие нити. Если мышца расслаблена, то в средней части темного диска различается менее плотная зона, состоящая только из толстых миофиламентов. Эта зона не просматривается в момент сокращения мышцы. По середине светлого диска проходит темная полоска – это Z-линия (рис. 2.2). Участок миофибриллы между двумя Z-линиями называется саркомером.
Механизм сокращения и расслабления мышечного волокна.
При сокращении мышечного волокна в нем происходят следующие процессы. Возникающий на мембране в области концевой пластинки потенциал действия распространяется по системе поперечных трубочек вглубь волокна, вызывая деполяризацию мембран цистерн саркоплазматического ретикулума и освобождение из них ионов кальция (рис. 2.3 А).
Освобожденные ионы кальция диффундируют в межфибриллярное пространство и связываются с молекулами тропонина тонких миофиламентов. При связывании с кальцием тропонин изменяет свою форму и выталкивает тропомиозин с участков для прикрепления миозиновых поперечных мостиков к актину. В результате поперечные мостики прикрепляются к актиновым нитям и втягивают их в промежутки между толстыми миозиновыми нитями (рис. 2.3 Б). Развивается мышечная сила, и происходит укорочение мышцы.
Совокупность процессов, обусловливающих распространение потенциала действия вглубь мышечного волокна, выход ионов кальция из саркоплазматического ретикулума, взаимодействие сократительных белков и укорочение мышечного волокна называют «электромеханическим сопряжением». Временная последовательность между возникновением потенциала действия мышечного волокна, поступлением ионов кальция к миофибриллам и развитием сокращения волокна представлена на рис. 2.3.
