Сначала в активном центре синтетазы связываются соответствующая аминокислота и АТФ. Из трх фосфатных групп АТФ две отщепляются, образуя молекулу пирофосфата (PPi), а на их место становится аминокислота. Образованное соединение (аминоацил-аденилат) состоит из ковалентно связанных высокоэнергетической связью аминокислотного остатка и АТФ. Энергии, содержащейся в этой связи, хватает на все дальнейшие этапы, необходимые для того, чтобы аминокислотный остаток занял сво место в полипептидной цепи (то есть в белке). Аминоацил-аденилаты нестабильны и легко гидролизуются, если диссоциируют из активного центра синтетазы. Когда аминоацил-аденилат сформирован, с активным центром синтетазы связывается 3» -конец тРНК, антикодон которой соответствует активируемой этой синтетазой аминокислоте. Происходит перенос аминокислотного остатка с аминоацил-аденилата на 2» – либо 3» -ОН группу рибозы, входящей в состав последнего на 3» -конце аденина тРНК. Таким образом синтезируется аминоацил-тРНК, то естьтРНК несущая ковалентно присоединнный аминокислотный остаток. От аминоацил-аденилата при этом остатся только АМФ. И аминоацил-тРНК, и АМФ освобождаются активным центром.
Каждая из двадцати аминоацил-тРНК-синтетаз должна всегда прикреплять к тРНК только свою аминокислоту, узнавая только одну из 20-ти протеиногенных аминокислот, и не связывая другие похожие молекулы, содержащихся в цитоплазме клетки. Аминокислоты значительно меньше тРНК по размерам, неизмеримо проще по структуре, поэтому их узнавание является значительно большей проблемой, чем узнавание нужной тРНК. В действительности, ошибки имеют место, но их уровень не превышает одной на 10,000 – 100,000 синтезированных аминоацил-тРНК. Некоторые аминокислоты отличаются друг от друга очень слабо, например, лишь одной метильной группой (I и V, A и G). Для таких случаев во многих аминоацил-тРНК-синтетазах эволюционировали механизмы, избирательно расщепляющие ошибочно синтезированные продукты. Процесс их распознавания и гидролиза называют редактированием…
