Белки играют важную физиологическую роль, выполняя множество самых разнообразных функций, характерных для живых организмов. Белки являются катализаторами, ускоряющими химические реакции в биологических системах. Питательную (резервную) функцию осуществляют так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для развития плода, например белки яйца (овальбумины). Транспорт кислорода осуществляется молекулами гемоглобина — белка эритроцитов. В транспорте липидов принимают участие альбумины сыворотки крови. Ряд других сывороточных белков образует комплексы с жирами, медью, железом, тироксином, витамином А и другими соединениями, обеспечивая их доставку в соответствующие органы-мишени. Белки — самая важная часть защитных систем организма.

Основную функцию защиты в организме выполняет иммунная система, которая обеспечивает синтез специфических защитных белков-антител в ответ на поступление в организм бактерий, токсинов или вирусов. Высокая специфичность взаимодействия антител с антигенами (чужеродными веществами) по типу белок-белок способствует узнаванию и нейтрализации биологического действия антигенов. Защитная функция белков проявляется и в способности ряда белков крови к свертыванию. Свертывание белка плазмы крови фибриногена приводит к образованию сгустка крови, что предохраняет от потери крови при ранениях.

Актин и миозин и множество регуляторных белков связанных с ними обеспечивают сокращение клеток. Движение органелл внутри клетки, расхождение хромосом в процессе митоза происходит с помощью микротрубочек и связанных с ними белков-моторов.

Белки выполняют структурные функции. Такие белки занимают по количеству первое место среди других белков тела человека. Среди них важнейшую роль играет коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже, эластин в сосудистой стенке и др. Большое значение имеют комплексы белков с углеводами в формировании ряда секретов — мукоидов, муцина и т. д. В комплексе с липидами (в частности, фосфолипидами) белки участвуют в образовании биомембран клеток.

Белки выполняют гормональную функцию. Ряд гормонов представлен белками или полипептидами, например гормоны гипофиза, поджелудочной железы и др. Белки обеспечивают способность сохранять онкотическое давление в клетках и крови, ее буферные свойства, поддерживающие физиологическое значение рН внутренней среды, и др.

Подсчитано, что в природе встречается примерно 1010 — 1012 различных белков, обеспечивающих существование около 106 видов живых организмов различной сложности организации, начиная от вирусов и кончая человеком. Из этого огромного количества природных белков точное строение и структура известны у ничтожно малой части — не более 2500 (200).

<p>I.4. ПРОСТРАНСТВЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКОВ</p>

Все природные белки состоят из большого числа сравнительно простых структурных блоков, представленных мономерными молекулами — аминокислотами, связанными друг с другом в полипептидные цепи. Природные белки построены из 20 различных аминокислот. Поскольку эти аминокислоты могут объединяться в самой разной последовательности, то они могут образовать громадное количество разнообразных белков. Число изомеров, которое можно получить при всевозможных перестановках указанного числа аминокислот в полипептиде исчисляется огромными величинами. Так, если из двух аминокислот возможно образование только двух изомеров, то уже из четырех аминокислот теоретически возможно образование 24 изомеров, а из 20 аминокислот — 2,4×1018 разнообразных белков.

Нетрудно предвидеть, что при увеличении числа повторяющихся аминокислотных остатков в белковой молекуле число возможных изомеров возрастает до астрономических величин. Ясно, что природа не может позволить случайных сочетаний аминокислотных последовательностей, и для каждого вида характерен свой специфический набор белков, определяемый, как теперь известно, наследственной информацией, закодированной в молекуле ДНК живых организмов. Именно информация, содержащаяся в линейной последовательности нуклеотидов ДНК, определяет линейную последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Образовавшаяся линейная полипептидная цепь сама теперь оказывается наделенной функциональной информацией, в соответствии с которой она самопроизвольно преобразуется в определенную стабильную трехмерную структуру. В этом преобразовании участвуют специальные белки помощники. Таким образом, лабильная полипептидная цепь складывается, скручивается в пространственную структуру белковой молекулы, причем не хаотично, а в строгом соответствии с информацией, содержащейся в аминокислотной последовательности. Блочная структура глобулярных белков отражается на процессе их сворачивания (самоорганизации).

Перейти на страницу:

Поиск

Похожие книги