Последовательность аминокислот сама по себе может после синтеза свертываться в трехмерные структуры, например, спираль, ленту, клубок. Но чаще образование правильной трехмерной структуры требует участия шаперонов. Шапероны — это белки, которые в нужный момент подтягивают уже свернутые цепи и сшивают их с помощью двух атомов серы, или путем склеивания-отклеивания помогают принять нужную пространственную упаковку…
После синтеза первичной последовательности (или даже в процессе синтеза) формулируются р-спирали, В-структуры, В-повороты, В-листы и т. д., которые далее поэтапно взаимодействуют, быстро образуя компактную глобулу. Альфа-структура белка — спираль, бета-структура белка — она линейна. Спирали свертываются в клубок, бета-структуры остаются линейными. Перебора других возможных упаковок практически нет. Нативная глобула обеспечивает уменьшение свободной энергии до минимума. Например, у альбумина высокая плотность отрицательных зарядов на поверхности альфа-спиралей.
Белки бывают мембранные, мембрано-заякоренные, растворимые секреторные, растворимые цитоплазматические. В первом случае пептидная цепь такого белка содержит достаточно короткий сегмент, который состоит из резко гидрофобных аминокислот, расположенных в пределах гидрофобной зоны липидного бислоя, и два гидрофильных сегмента, располагающихся в просвете цистерны или в цитоплазме. Во втором случае белки имеют присоединенную жирную кислоту, которая погружена в бислой и удерживает белок около него.
Надсемействами белков называют группы изофункциональных макромолекул имеющих не более 85–90 % различий первичных структур и значительно более консервативные пространственные структуры. Число надсемейств белков в живой природе не очень велико (около 500-1000), причем большинство из них возникло в эпоху первичных клеток (~3,5 млрд. лет назад) из небольшого разнообразия исходных пептидов. Поэтому разные надсемейства должны сохранять следы общих первичных пептидов. В первичных структурах ряда белков найдены небольшие сходные пептиды. Об этом же говорит наличие разнообразных прямых и инвертированных повторов внутри генов (91).
Фермент, как и любой другой белок, может состоять из нескольких субъединиц, объединенных в одно целое. Такие субъединицы, представляющие собой индивидуальные полипептидные цепи (полипептиды), могут объединяться за счет т. н., не ковалентных белок-белковых взаимодействий, или за счет ковалентных связей. Например, за счет — S-S- связей между цистеинами, (аминокислотами, содержащими — SH группу), расположенными в разных полипептидах.
В белках выделяют домены — фрагменты белка, которые имеют относительно самостоятельную третичную структуру и характерную активность. Они либо глобулярные, либо стержневидные, либо изогнуты. Эти домены связаны между собой связями.
Аминокислоты, класс органических соединений, объединяющих в себе свойства кислот и аминов, т. е. содержащих наряду с карбоксильной группой — COOH аминогруппу — NH2. Аминокислоты играют очень большую роль в жизни организмов, т. к. все белковые вещества построены из аминокислот. Все белки при полном гидролизе (расщеплении с присоединением воды) распадаются до свободных аминокислот, играющих роль мономеров в полимерной белковой молекуле. При биосинтезе белка порядок, последовательность расположения аминокислот задаются генетическим кодом, записанным в химической структуре дезоксирибонуклеиновой кислоты. 20 важнейших аминокислот, входящих в состав белков, отвечают общей формуле RCH(NH2)COOH и относятся к аминокислотам.
Многие растения и бактерии могут синтезировать все необходимые им аминокислоты из простых неорганических соединений. Большинство аминокислот синтезируются в теле человека и животных из обычных безазотистых продуктов обмена веществ и усвояемого азота. Однако восемь аминокислот (валин, изолейцин, лейцин, лизин, фенилаланин, метионин, треонин, триптофан) являются незаменимыми, т. е. не могут синтезироваться в организме животных и человека, и должны доставляться с пищей. Суточная потребность взрослого человека в каждой из незаменимых аминокислот составляет в среднем около 1 грамма. При недостатке этих аминокислот (чаще триптофана, лизина, метионина) или в случае отсутствия в пище хотя бы одной из них невозможенсинтез белков и многих других биологически важных веществ, необходимых для жизни. Гистидин и аргинин синтезируются в животном организме, но лишь в ограниченной, иногда недостаточной, мере. Цистеин и тирозин образуются лишь из своих предшественников — соответственно метионина и фенилаланина — и могут стать незаменимыми при недостатке этих аминокислот. Некоторые аминокислоты могут синтезироваться в животном организме из безазотистых предшественников при помощи процесса переаминирования, т. е. переноса аминогруппы с одной аминокислоты на другую.
